DNAse-/RNase-freie hoher Reinheitsgrad-Recombinant Proteinase K 39450-01-6

Proteinase K, eine Breitspektrumserinprotease unter der Subtilisin ähnlichen Klasse, gehört Peptidasefamilie S8. Der überwiegende Standort der Spaltung ist die Peptidbindung neben der Carboxylgruppe von aliphatischen und aromatischen Aminosäuren mit blockierten Alphaaminogruppen. Dieses macht es eine breite Spektrumproteinase. Proteinase K wird durch Kalzium (1 – 5 Millimeter), es verdaut Proteine vorzugsweise nach hydrophoben anderen aktiviert hydrophoben Aminosäuren der Aminosäuren (aliphatisches, aromatisches und). Obgleich Kalziumionen nicht die Enzymaktivität beeinflussen, tragen sie zu seiner Stabilität bei. Proteine sind vollständig

verdaut, wenn die Inkubationszeit lang und das Proteasekonzentrationshoch genug ist.

Healthegn Biotech drücken aus und reinigen die recombinant Proteinase K (rProK) von der Hefe (Pichia Pastoris) basiert auf dem optimierten Gen von Engyodontium-Album durch Standort-verwiesene Veränderung. Das rProK besitzt eine hohe spezifische Tätigkeit, die über einer breiten Palette von Temperaturen und von pH-Werten mit im Wesentlichen erhöhter Tätigkeit bei der höheren Temperatur stabil bleibt. Gereinigt durch Chromatographieprozeß, hat das rProK einen hohen Reinheitsgrad mehr als 95%, das auch von den DNAse- und RNasetätigkeiten vollständig frei ist. Das rProK kann in einer Vielzahl der Molekularbiologie, der Zellbiologie und anderer in Verbindung stehender Experimente, wie genomische DNA-Extraktion, Enzymverdauung und Abbau, Zelldurchlässigkeit und so weiter benutzt werden.

Quelle: Hefe

Molekulargewicht: 29kD

Reinheit: Mehr als 95%

Bioaktivität: ≥30U/mg ermittelte unter Verwendung des Hämoglobins als Substrat

E.C. No.: 3.4.21.64

DNAse: Nicht-Entdeckung

RNase: Nicht-Entdeckung

Lagerbedingungen: Speicher bei °C 4

Haltbarkeitsdauer: 24 Monate