Recombinant Humanalbumin-Flüssigkeit für Medikamentenverabreichung rHSA Recombinant menschliches Protein

Recombinant Humanalbumin flüssig für Medikamentenverabreichung

Menschliches Serumalbumin (HAT), weist eine durchschnittliche Halbwertszeit von 19 Tagen auf. Die Funktionen und die Bindefähigkeiten von HAT sind multifold: A) tritt es als der Lösungsvermittler für langkettige Fettsäuren und ist deshalb für den Metabolismus von Lipiden wesentlich auf; B) bindet es Bilirubin, das Zerfallsprodukt von Heme; c) bindet es viele therapeutischen Drogen wie Penicilline, Sulfonamide; d) bindet es kupfernes (II) und Nickel (II) in einem Besonderen und in einem Kalzium (II) und Zink (II) in einer verhältnismäßig unspezifischen Art und tritt als das Transportfahrzeug für diese Metallionen im Blut auf; e) ist es das bedeutende Protein, das für den kollodialen osmotischen Druck des Bluts verantwortlich ist; f) wann wird aufgegliedert, die Aminosäuren zur Verfügung stellen Nahrung zum Zusatzgewebe HAT.

HAT bekannt, um als ein Fördermaschinenprotein, hauptsächlich durch zwei Andockstellen für Drogen und 7-9 Standorte für Fettsäuren aufzutreten. Acht Myristinsäuren wurden gesprungen zum recombinant Humanalbuminmolekül beobachtet, und alle Fettsäurebindungsstellen in recombinant humen Albumin (OsrHSA) wurden an den gleichen Standorten identifiziert, wie im Plasma HAT (pHSA) (Abb. D). Zwei Drogenbindungsstellen, die im pHSA gefunden wurden, waren auch in OsrHSA anwesend. Standort I ist ein hydrophober Hohlraum, der in Subdomain II. gelegen ist. Zwei Gruppen von den polaren Rückständen, die für Ligandinteraktion verantwortlich sind, wurden durch Aminosäuren Y150, H242, R257 und K195, K199, R218, R222, beziehungsweise bevölkert (Abb. E). Standort II war eine andere hydrophobe Tasche im Subdomain IIIA, der aus L387, Y411, L453, V433 und L430 bestand. Eine Polarregion, gebildet von R410, K414 und S489, wurde in dieser Bindungsstelle gefunden (Fig. F). Die strukturelle Topologie dieser Bindungsstellen in OsrHSA schlägt vor, dass sie die gleichen biologischen Aufgaben wie pHSA wahrnehmen kann.

Eine der wichtigsten biologischen Aktivitäten von HAT ist seine Bindefähigkeit für verschiedene Ligands; folglich zwei Standort-spezifische Drogenmarkierungen, Warfarin (Standort I) und Naproxen (Standort II), wurden benutzt, um die Bindefähigkeit von OsrHSA auszuwerten. Die verbindliche Probe zeigte, dass die Affinitäten von Warfarin und von Naproxen zu OsrHSA den verbindlichen Affinitäten ähnlich ist, die zum pHSA beobachtet werden und anzeigt, dass kein bedeutender Unterschied bezüglich der drogen-bindenen Affinität zwischen OsrHSA und pHSA existiert.

Recombinant Humanalbumin (OsrHSA) ist ein säurehaltiges, sehr lösliches Protein, das extrem robust ist: es ist in der pH-Strecke 4-9, im Löslichen in 40% Äthanol stabil und kann bei °C 60 für bis 10 h ohne schädliche Wirkungen erhitzt werden. Diese Eigenschaften sowie seine bevorzugte Aufnahme im Tumor und entflammtes Gewebe, seine bereite Verfügbarkeit, seine biologische Abbaubarkeit und sein Mangel an Giftigkeit und Immunisierungsfähigkeit macht es einen idealen Kandidaten für Medikamentenverabreichung.