Das menschliche Serum-Albumin, das Recombinant ist, HAT ist strukturell und biochemisch gleichwertig mit pHSA

Recombinant menschliches Serum-Albumin HAT ist strukturell und biochemisch gleichwertig mit pHSA

Beschreibung

Ist recombinant menschliches Serumalbumin Healthgen Biotech tierischer Ursprung frei, die effektiv jedes mögliches potenzielle Risiko von Tierschadstoffen, von Bakterien, von Prion, von Virus und von ansteckender Proteinkrankheit vermeiden. Die spezifische Ausdruckplattform des Reisendosperms ist einfach, umfangreich zu sein. Das Reisendosperm hat den Proteinkörper, der hält Proteinstabilität und -bioaktivität kann. Zur Zeit ist die Produktionskapazität fast 1000 Kilogramm/Jahr.

OsrHSA ist mit pHSA strukturell und biochemisch gleichwertig.

Das ausgedrückte OsrHSA hat die gleiche molekulare Masse, Aminosäurereihenfolge, n- und c-Endstation und Schmelzpunkt als pHSA. Das Kreisspektrum des dichroismus (CD) von OsrHSA in der fast- und weit-UVregion passte dass vom pHSA zusammen und anzeigte, dass die Sekundär- und tertiäre Struktur von OsrHSA zu denen von pHSA identisch sind. Spektralanalytische Analyse bestätigte weiter, dass OsrHSA die gleiche Anpassung wie pHSA hat.

Um die Struktur von OsrHSA zu kennzeichnen, wurde ein OsrHSA-Myristin- saurer Komplex kristallisiert, und die Struktur wurde durch molekularen Ersatz unter Verwendung des vorher entschlossenen HAT Struktur an einer Verfeinerung von 2,5 Å (VEH-Kennzeichnung 1BJ5) gelöst und stellte einen abschließenden R-freien Wert von 0,303 dar. Ein Kristall von zwei unabhängigen Molekülen OsrHSA wurde in einer asymetrischen Einheit erreicht. Die Gesamtstruktur von OsrHSA ist eine Herzform, die durch drei schraubenartige Gebiete gebildet wird, kennzeichnete I, II und III und mit den Myristinsäuren, die an den hydrophoben Hohlräumen gesprungen werden. Eine Überlagerung aller Αkohlenstoffatome der Kristallstrukturen von OsrHSA und von pHSA ergab ein rmsd von 0,67 Å für PBD Kennzeichnung 2I2Z und von 0,69 Å für 1BJ5.

Keine offensichtlichen Unterschiede bezüglich der Haupt-kettenanpassungen wurden zwischen pHSA und OsrHSA identifiziert, das zeigt, dass OsrHSA in den Reisendospermzellen in die identische Struktur als pHSA im Blutplasma gefaltet wird. Wie erwartet wurden 17 Disulfidbindungen als echte Disulfidbindungen identifiziert, und ein freier Rückstand des Cysteins (Cys) wurde in Position 34 beobachtet. HAT bekannt, um als ein Fördermaschinenprotein, hauptsächlich durch zwei Andockstellen für Drogen und 7-9 Standorte für Fettsäuren aufzutreten (27). Acht Myristinsäuren wurden beobachtet, dass gesprungen zu recombinant Molekül HAT und alle Fettsäurebindungsstellen in OsrHSA an den gleichen Standorten wie im pHSA identifiziert wurden. Zwei drugbinding Standorte, die im pHSA gefunden wurden, waren auch in OsrHSA anwesend. Standort I ist ein hydrophober Hohlraum, der im Subdomain II gelegen ist, abgegrenzt durch die Rückstände F211, W214, A215 und L238. Zwei Gruppen von den polaren Rückständen, die für Ligandinteraktion verantwortlich sind, wurden durch Aminosäuren Y150, H242, R257 und K195, K199, R218, R222, beziehungsweise bevölkert. Standort II war eine andere hydrophobe Tasche im Subdomain IIIA, der aus L387, Y411, L453, V433 und L430 bestand. Eine Polarregion, gebildet von R410, K414 und S489, wurde in dieser Bindungsstelle gefunden. Die strukturelle Topologie dieser Bindungsstellen in OsrHSA schlägt vor, dass sie die gleichen biologischen Aufgaben wie pHSA wahrnehmen kann.